L'emoglobina (Hb) è una metalloproteina presente nei globuli rossi. I globuli rossi trasportano l'ossigeno in tutto il corpo. Tutti i vertebrati, tranne i pesci, hanno l'emoglobina nei globuli rossi come vettore di ossigeno. L'emoglobina costituisce il 96% del peso secco dei globuli rossi e contiene ferro. Tutti i corpi umani contengono emoglobina. Il livello normale di emoglobina di un maschio adulto normale è 13,8-17,2 g/dL. Le femmine adulte (non gravide) dovrebbero avere 12,1 – 15,1 g/dL di emoglobina.

Questo articolo esaminerà,

1. Qual è la struttura dell'emoglobina2. Qual è la funzione dell'emoglobina nel corpo umano?

Qual è la struttura dell'emoglobina?

L'emoglobina è una proteina globulare multi-subunità, che ha una struttura quaternaria: quattro subunità globiniche sono disposte in una struttura tetraedrica. Ogni subunità proteica globulare contiene una catena proteica che è associata a un gruppo eme prostetico non proteico. La struttura ad alfa-elica delle proteine ​​globiniche crea una tasca che lega il gruppo eme. Le proteine ​​globiniche sono sintetizzate dai ribozimi nel citosol. La parte Eme è sintetizzata nei mitocondri. Un atomo di ferro carico è trattenuto nell'anello di porfirina dal legame covalente del ferro con quattro atomi di azoto sullo stesso piano. Questi atomi di N appartengono all'anello imidazolico del residuo istidina F8 di ciascuna delle quattro subunità globiniche. Nell'emoglobina, il ferro esiste come Fe²⁺.

Il corpo umano contiene tre tipi di emoglobina: emoglobina A, emoglobina A₂e l'emoglobina F. L'emoglobina A è il tipo più comune. L'emoglobina A è codificata dai geni HBA1, HBA2 e HBB. Le quattro subunità dell'emoglobina A sono costituite da due subunità α e due β (α₂?₂). L'emoglobina A2 e l'emoglobina F sono rare e consistono rispettivamente di due subunità α e due δ e due subunità α e due γ. Nei neonati, il tipo di emoglobina è Hb F (α₂?₂).

Figura 1: struttura dell'emoglobina

Qual è la funzione dell'emoglobina nel corpo umano?

1. L'emoglobina è un vettore di ossigeno.
2. L'emoglobina è un vettore di anidride carbonica.
3. L'emoglobina dà il colore rosso al sangue.
4. L'emoglobina mantiene la forma dei globuli rossi.
5. L'emoglobina funge da tampone.
6. L'emoglobina interagisce con altri ligandi.
7. La degradazione dell'emoglobina accumula cataboliti fisiologicamente attivi.

Portatore di ossigeno

La funzione principale dell'emoglobina è il trasporto di ossigeno dai polmoni a tutti i tessuti del corpo. La capacità di legame dell'ossigeno dell'emoglobina è di 1,34 ml O₂ per grammo. Ogni subunità globinica della molecola di emoglobina può legarsi con un Fe²⁺ ione. L'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno è ottenuta dal Fe²⁺ ione. ogni Fe²⁺ può legarsi con una molecola di ossigeno. Il legame dell'ossigeno ossida Fe²⁺ in Fe³⁺. Un atomo della molecola di ossigeno, che si lega a Fe²⁺ diventa un superossido, dove l'altro atomo di ossigeno sporge ad angolo. L'emoglobina legata all'ossigeno è indicata come ossiemoglobina. Quando il sangue raggiunge un tessuto carente di ossigeno, l'ossigeno viene dissociato dall'emoglobina e diffuso nel tessuto. l'O₂ è l'accettore terminale di elettroni nel processo chiamato fosforilazione ossidativa nella produzione di ATP. La rimozione di O₂ trasforma il ferro nella sua forma ridotta. L'emoglobina non legata all'ossigeno è indicata come deossiemoglobina. Ossidazione di Fe²⁺ in Fe³⁺ crea metaemoglobina che non può legarsi con O₂.

Portatore di anidride carbonica

L'emoglobina trasporta anche l'anidride carbonica dai tessuti ai polmoni. L'80% dell'anidride carbonica viene trasportata attraverso il plasma. L'anidride carbonica non compete con il sito di legame dell'ossigeno dell'emoglobina. Si lega alla struttura proteica diversa dalla posizione di legame del ferro. L'emoglobina legata all'anidride carbonica è indicata come carbaminoemoglobina.

Influenza sui globuli rossi

L'emoglobina conferisce un colore rosso ai globuli rossi di Fe²⁺ ioni. Con i globuli rossi, il sangue raggiunge il suo colore rosso unico. Il plasma, senza globuli rossi, ha un colore giallo pallido. La forma dei globuli rossi è mantenuta dall'emoglobina. I globuli rossi sono dischi biconcavi che sono appiattiti e depressi al centro. Hanno una sezione trasversale a forma di manubrio. Il gene dell'emoglobina è costituito anche da vari alleli. La maggior parte dei mutanti non può causare malattie. Ma alcuni mutanti possono causare malattie ereditarie come emoglobinapatie.

Figura 2: globuli rossi

Azione tampone

L'emoglobina mantiene il pH del sangue a 7,4. L'accumulo di anidride carbonica nel sangue riduce il pH da 7,4. La variazione del pH può essere invertita mediante ventilazione. Grazie a questa azione tampone dell'emoglobina, tutte le reazioni enzimatiche dell'organismo che predilige questo pH, possono avvenire senza alcun disturbo.

Interazione con ligandi

Le emoglobine si legano anche ad altri ligandi come monossido di carbonio, ossido di azoto, cianuro, monossido di zolfo, solfuro e idrogeno solforato. Il legame del monossido di carbonio può talvolta essere letale perché il legame è irreversibile. L'emoglobina può anche trasportare i farmaci nel loro sito d'azione.

Produzione di cataboliti attivi fisiologici

L'invecchiamento e i difetti nella cellula possono uccidere i globuli rossi, accumulando vari cataboliti fisiologicamente attivi. L'emoglobina dei globuli rossi morti viene eliminata dalla circolazione dal trasportatore dell'emoglibina, CD163. La degradazione dell'eme, che si verifica nei monociti e nei macrofagi, è una fonte naturale della generazione di monossido di carbonio. bilirubina è il prodotto finale della degradazione dell'eme. È secreto come bile nell'intestino. La bilirubina viene convertita in urobilinogeno che si trova nelle feci, conferendo il colore giallo unico. D'altra parte, il ferro, che viene rimosso dall'eme, viene convertito in ferritina e conservati in tessuti per un uso successivo.

L'emoglobina può essere trovata anche in altre cellule del corpo rispetto ai globuli rossi. Altre cellule che trasportano l'emoglobina sono i macrofagi, le cellule alveolari nei polmoni e le cellule mesangiali nel rene. L'emoglobina funziona come un regolatore del metabolismo del ferro e un antiossidante in queste cellule.

Riferimento:1. "Emoglobina". Wikipedia, l'enciclopedia libera. 2017. Accesso al 15 febbraio 20172. Davis C. P. e Shiel W. C. "Hemoglobin". MedicineNet, 2015.htm. Accesso 15 febbraio 20173. "Struttura e funzioni dell'emoglobina". Tutta roba medica, 2017. Accesso 15 feb.2017

Cortesia dell'immagine:1. "1904 Hemoglobin" di OpenStax College - Anatomy & Physiology, sito Web Connexions. 19 giugno 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 2. "Globuli rossi" di Jessica Polka - Opera propria (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia