Il differenza principale tra chaperon e chaperonins è questo le chaperonine sono proteine ​​che assistono il ripiegamento o dispiegamento covalente e l'assemblaggio o il disassemblaggio di altre strutture macromolecolari, mentre le chaperonine sono una classe di chaperoni molecolari che forniscono condizioni favorevoli per il corretto ripiegamento delle proteine ​​denaturate, prevenendo così l'aggregazione. Inoltre, le chaperonine sono monomeri con peso molecolare di 70-100 kDa mentre le chaperonine sono oligomeri con peso molecolare di 800 kDa.

Chaperon e chaperonine sono due gruppi di proteine ​​molecolari chaperon principalmente responsabili del ripiegamento delle proteine. Generalmente, la maggior parte di esse sono proteine ​​da shock termico (HSP).

Chaperon, chaperonine, proteine ​​denaturate, proteine ​​da shock termico (HSP), ripiegamento proteico

Cosa sono gli accompagnatori?

Gli chaperon sono un tipo di chaperon molecolari responsabili del ripiegamento e dell'assemblaggio delle proteine ​​nelle loro strutture native. Inoltre, sono responsabili del rimodellamento di proteine ​​con conformazioni errate. La maggior parte degli accompagnatori sono proteine ​​da shock termico (HSP). Sono anche monomeri con un peso molecolare di 70-100 kDa. Inoltre, le tre famiglie di accompagnatori sono la famiglia Hsp70, la famiglia Hsp90 e la famiglia Hsp33.

Figura 1: funzione accompagnatore

La famiglia Hsp70

La famiglia Hsp70 è costituita dalla proteina Hsp70, che ha un peso molecolare di circa 70 kDa. Inoltre, mostra l'attività dell'ATPasi. Significativamente, nel citosol, DnaK è il tipo di Hsp70 nei batteri mentre Hsp72, che è inducibile dallo stress, e Hsp73, che è costitutivo, sono i tipi di Hsp70 negli eucarioti superiori. D'altra parte, Hsp70 interagisce con Hsp40 (DnaJ nei batteri) e GrpE. Qui, Hsp40 stimola l'idrolisi dell'ATP mentre GrpE funge da fattore nello scambio di nucleotidi.

La famiglia Hsp90

La famiglia Hsp90 è meno rappresentativa della famiglia Hsp70. Inoltre, le cellule contengono una grande quantità di Hsp90, che è dipendente dallo stress. HtpG è la proteina della famiglia Hsp90 nei batteri.

La famiglia Hsp33

La famiglia Hsp33 contiene cisteine ​​attive e Zn. La sintesi è indotta da shock termico e attivata da shock ossidativo.

Inoltre, gli chaperon possono essere foldasi o holdasi. Qui, le foldasi aiutano il ripiegamento delle proteine ​​in modo ATP-dipendente. Esempi di piegasi includono GroEL/GroES, DnaK, DnaJ e GrpE. Al contrario, le holdasi sono responsabili dell'impedimento dell'aggregazione degli intermedi di piegatura legandosi ad essi.

Cosa sono le chaperonine?

Le chaperonine sono l'altro tipo di chaperon molecolari, che aiutano in particolare il corretto ripiegamento delle proteine ​​denaturate. La caratteristica principale della chaperonin è la sua forma. Generalmente, le chaperonine hanno una struttura a due anelli con 7, 8 o 9 unità monomeriche. Pertanto, le chaperonine sono oligomeri con un peso molecolare di 800 kDa. D'altra parte, le due famiglie di chaperonine includono la famiglia Hsp60 e la famiglia TRiC.

La famiglia Hsp60

Nei batteri, la famiglia Hsp60 è costituita dalla proteina GroEL, che ha due anelli di sette subunità, ciascuna di 60 kDa. Inoltre, ha un'attività ATPasica. Inoltre, il cofattore di GroEL è GroES, che promuove il ripiegamento dei polipeptidi. D'altra parte, negli eucarioti superiori, Hsp60 e il suo cofattore Hsp10 sono le proteine ​​della famiglia Hsp60. Queste proteine ​​si trovano anche nei mitocondri. Tuttavia, le proteine ​​della famiglia Hsp60 chiamate Cpn60 e Cpn20 si trovano nei cloroplasti degli eucarioti superiori.

Figura 2: Complesso proteico GroEL/GroES

La famiglia TRiC

La famiglia TRiC comprende la proteina TRiC con due anelli di otto subunità, ciascuna delle dimensioni di 55 kDa. Inoltre, si verifica nel citosol sia dei batteri che degli eucarioti superiori.

Somiglianze tra chaperon e chaperonine

Differenza tra chaperon e chaperonine

Definizione

Le chaperonine si riferiscono alle proteine ​​che assistono il ripiegamento o lo spiegamento covalente e l'assemblaggio e il disassemblaggio di altre strutture macromolecolari mentre le chaperonine si riferiscono alle proteine ​​che forniscono condizioni favorevoli per il corretto ripiegamento delle proteine ​​denaturate, prevenendo l'aggregazione. Quindi, questa è la differenza fondamentale tra chaperon e chaperonine.

Taglia

Mentre le chaperon sono monomeri con un peso molecolare di 70-100 kDa, le chaperonine sono oligomeri con un peso molecolare di 800 kDa.

Forma

La maggior parte delle chaperon sono proteine ​​da shock termico (HSP) mentre le chaperonine hanno la forma di due ciambelle impilate l'una sull'altra per creare un barile.

Funzione

Inoltre, un'altra differenza tra chaperon e chaperonine è che le chaperonine sono responsabili del ripiegamento, spiegamento, assemblaggio e disassemblaggio delle proteine, mentre le chaperonine sono responsabili del corretto ripiegamento delle proteine ​​denaturate, che impediscono l'aggregazione.

Esempi

Gli accompagnatori includono DnaK, DnaJ, GrpE, HtpG e Hsp33 mentre gli accompagnatori includono GroEL/GroES e TRiC.

Conclusione

In breve, gli chaperon sono un gruppo di proteine ​​chaperon molecolari responsabili del ripiegamento, dispiegamento, assemblaggio e disassemblaggio delle proteine ​​nella loro struttura nativa. Inoltre, la maggior parte di esse sono proteine ​​da shock termico. Inoltre, sono monomeri con dimensioni di 70-100 kDa. D'altra parte, le chaperonine sono l'altro tipo di proteine ​​molecolari chaperone responsabili del corretto ripiegamento delle proteine ​​denaturate. Inoltre, questo impedisce l'aggregazione proteica. Le chaperonine sono oligomeri con una struttura a due anelli e il loro peso molecolare è di 800 kDa. Pertanto, la principale differenza tra chaperon e chaperonine è la loro struttura e funzione.

Riferimenti:

1. Evstigneeva, Z.G., Solov'eva, N.A. & Sidel'nikova, L.I. Biochimica applicata e microbiologia (2001) 37: 1. doi.org/10.1023/A:1002835921817.2. Motojima, Fumihiro. "In che modo le chaperonine ripiegano le proteine?" Biofisica (Nagoya-shi, Giappone) vol. 11 93-102. 1 aprile 2015, doi:10.2142/biofisica.11.93.

Cortesia dell'immagine:

1. “Chaperone” di Andrea Frustaci, et al. (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia 2. "GroES-GroEL top" di Ragesoss presunto - Presunto lavoro proprio. (dominio pubblico) tramite Commons Wikimedia