Le reazioni biochimiche nelle cellule viventi sono catalizzate da enzimi. Gli enzimi sono sintetizzati nella loro forma inattiva che successivamente si converte nella forma attiva. L'attività di un enzima è determinata dalla sequenza amminoacidica della struttura primaria. I substrati si legano al sito attivo dell'enzima per accelerare specificamente una particolare reazione chimica. Il sito attivo di un enzima comprende un sito di legame al substrato e un sito catalitico. L'ambiente chimico specifico, sviluppato dai residui di amminoacidi nel sito attivo, determina quali substrati sono in grado di legarsi all'enzima.

Questo articolo spiega,

1. Cosa sono gli enzimi e come funzionano2. Qual è il sito attivo di un enzima3. Come si legano un enzima e un substrato?

Cosa sono gli enzimi e come funzionano

Un enzima è una molecola proteica che può agire da catalizzatore biologico. Le molecole su cui agiscono gli enzimi sono chiamate substrati. Diverse molecole che vengono create dall'azione di un enzima su un particolare substrato sono chiamate prodotti. Gli enzimi catalizzano le reazioni biochimiche abbassando la sua energia di attivazione. La catalisi della reazione da parte di un enzima aumenta la velocità di quella particolare reazione nella cellula. Alcuni enzimi sono in grado di catalizzare la stessa reazione. Si chiamano isoenzimi. Un insieme unico di circa 3000 enzimi è geneticamente programmato per essere sintetizzato, dando un'individualità a una cellula. Oltre alle proteine, anche le molecole di RNA come i ribozimi possono agire come enzimi. Se un enzima diventa difettoso, l'effetto sarebbe disastroso.

Gli enzimi possiedono tre caratteristiche. La funzione primaria di un enzima è aumentare la velocità di una reazione. In secondo luogo, un particolare enzima agisce specificamente su un particolare substrato, producendo un prodotto. In terzo luogo, gli enzimi possono essere regolati da un'attività bassa ad un'attività elevata e viceversa. Il legame di un substrato ad un enzima, la creazione del prodotto aumentando la velocità della reazione e il rilascio del prodotto sono mostrati in figura 1.

Figura 1: L'azione di un enzima

L'attività di un enzima dipende principalmente dalla sua sequenza amminoacidica della catena proteica. Gli enzimi sono sintetizzati come una sequenza lineare di amminoacidi chiamata struttura primaria. La struttura primaria si ripiega spontaneamente in una struttura 3D composta da alfa eliche e/o foglietti beta chiamata struttura secondaria. La struttura secondaria dell'enzima si ripiega nuovamente in una struttura 3D compatta chiamata struttura terziaria. La struttura terziaria dell'enzima esiste nella sua forma inattiva.

La parte polipeptidica o proteica del complesso enzimatico è indicata come apoenzima. La forma inattiva dell'apoenzima nella struttura originariamente sintetizzata è nota come proenzima o zimogeno. Diversi amminoacidi vengono rimossi dallo zimogeno per convertire la parte polipeptidica in un apoenzima. La maggior parte delle volte, l'apoenzima si combina con altri composti chiamati cofattori per catalizzare una reazione. La combinazione di apoenzima e cofattore è chiamata oloenzima. La relazione tra l'apoenzima, il cofattore e l'oloenzima è mostrata in figura 2.

Figura 2: Apoenzima, cofattore e oloenzima

Qual è il sito attivo di un enzima

Il sito attivo di un enzima è la regione in cui specifici substrati si legano all'enzima, catalizzando la reazione chimica. Il sito di legame del substrato insieme al sito catalitico formano il sito attivo dell'enzima. L'enzima si lega a un substrato specifico per catalizzare una reazione chimica che modifica in qualche modo il substrato. Il substrato è di dimensioni inferiori rispetto al suo enzima. Il substrato è perfettamente orientato all'interno dell'enzima dal sito attivo. Uno o più siti di legame del substrato possono essere trovati in un enzima. Il sito catalitico si trova accanto al sito di legame, effettuando la catalisi. È composto da circa due a quattro amminoacidi, coinvolti nella catalisi. Gli amminoacidi che formano il sito attivo si trovano in parti distinte della sequenza amminoacidica dell'enzima. Pertanto, la struttura primaria dell'enzima dovrebbe ripiegarsi nella sua struttura 3D, consentendo al sito attivo di riunirsi. Il sito attivo dell'enzima, il lisozima, è mostrato in figura 3. Il substrato, peptidoglicano, è mostrato in colore nero.

Figura 3: sito attivo dell'enzima

Distinti dal sito attivo, gli enzimi contengono tasche che si legano alle molecole effettrici, modificando la conformazione o la dinamica dell'enzima. Queste tasche sono note come siti allosterici che sono coinvolti nella regolazione allosterica della velocità di reazione dell'enzima.

Come si legano un enzima e un substrato?

Il sito di legame dell'enzima si lega al substrato in modo specifico del substrato. Questo legame orienta il substrato per la catalisi. I residui amminoacidici che si trovano nel sito di legame dell'enzima possono essere debolmente acidi o basici; idrofilo o idrofobo; e carica positiva, carica negativa o neutra. L'ambiente chimico molto specifico creato all'interno del sito di legame determina la specificità di un enzima. Le interazioni covalenti temporanee come le forze di van der Waals, le interazioni idrofile/idrofobe oi legami idrogeno sono formate dal sito attivo con il substrato. L'enzima insieme al substrato forma il complesso enzima-substrato.

Il legame del substrato all'enzima può avvenire in due meccanismi: modello lock-and-key e modello di adattamento indotto. Il modello con serratura e chiave afferma che il substrato si adatta esattamente all'enzima in un passaggio istantaneo. Il legame modifica leggermente la struttura dell'enzima. Solo i substrati correttamente dimensionati e sagomati possono legarsi con l'enzima nel modello lock-and-key. Durante modello di adattamento indotto, la forma del sito attivo dell'enzima cambia continuamente in risposta al legame del substrato. Questo spiega perché altre molecole si legano al sito attivo dell'enzima. Tuttavia, questo legame dinamico del substrato con un enzima stabilizza il substrato e aumenta la velocità della reazione biochimica. L'esochinasi è un enzima che cambia forma, adattandosi alle forme dei suoi substrati, adenina trifosfato e xilosio. Il modello di adattamento indotto dell'esochinasi è mostrato in figura 4. I siti di rilegatura e i substrati sono mostrati nei colori blu e nero.

Figura 4: modello di adattamento indotto dell'esochinasi

La catalisi di una reazione chimica da parte di un enzima può avvenire in diversi modi che riducono l'energia di attivazione della reazione chimica. In primo luogo, gli enzimi stabilizzano lo stato di transizione creando una distribuzione di carica complementare a quella dello stato di transizione, abbassandone l'energia. In secondo luogo, gli enzimi promuovono una via di reazione alternativa che contiene un secondo stato di transizione con energia inferiore a quella dello stato di transizione originale. Terzo, gli enzimi destabilizzano lo stato fondamentale del substrato.

Conclusione

Gli enzimi sono reazioni chimiche che aumentano la velocità delle reazioni biochimiche nelle cellule viventi. La maggior parte degli enzimi sono proteine ​​sintetizzate nella loro struttura primaria. Queste catene di amminoacidi si ripiegano nelle loro strutture 3D, producendo la forma attiva degli enzimi. Questa piegatura crea una tasca nell'enzima chiamato sito attivo. I substrati si legano specificamente al sito attivo dell'enzima, aumentando la velocità delle reazioni biochimiche che si verificano nel corpo.

Riferimento: 1. "Ruolo degli enzimi nelle reazioni biochimiche". Enzimi. N.p., n.d. Ragnatela. 21 maggio 2017.. 2. "Enzimi e sito attivo." Khan Academy. N.p., n.d. Ragnatela. 21 maggio 2017.. 3. "Sito attivo enzimatico e specificità del substrato". Senza limiti. 17 novembre 2016. Web. 21 maggio 2017.

Cortesia dell'immagine:1. "Diagramma di adattamento indotto" di Creato da TimVickers, vettorializzato da Fvasconcellos - Fornito da TimVickers (dominio pubblico) tramite Commons Wikimedia2. "Enzimi" di Thomas Shafee - Opera propria (CC BY 4.0) tramite Commons Wikimedia3. "Struttura enzimatica" di Thomas Shafee - Opera propria (CC BY 4.0) tramite Commons Wikimedia4. "Esochinasi indotta da adattamento" di Thomas Shafee - Opera propria (CC BY 4.0) attraverso Commons Wikimedia